Активация проферментов в клетках поджелудочной железы

    Механизм активации профермента [c.160]

    Механизм активации профермента 160 [c.231]

Рис. 6.4. Активация профермента путем гидролиза специфических пептидных связей.

    Какие ферменты гидролизуют пептидные связи в молекулах белков В чем состоит механизм активации проферментов (на примере трипсина)  [c.396]

    Преждевременная активация проферментов в секреторных клетках происходит при  [c.229]

    Активные формы белков П. к. представляют собой сериновые протеолитич. ферменты, у к-рых каталитич. участок активного центра расположен в С-концевых областях тяжелых цепей молекулы. После активации проферментов (в результате элиминирования пептидных фрагментов) С-концевая область ферментов остается связанной с N-концевым доменом дисульфидными связями, благодаря чему осуществляется оптимальная ориентация белков на мембране клетки. Исключение-фермент тромбин, к-рый в результате активации протромбина лишается домена, содержащего Са -связывающие участки. [c.129]

    При острых панкреатитах, а также в результате травмы поджелудочной железы происходит активация проферментов в клетках поджелудочной железы. [c.231]

    Активация профермента трипсиногена в кищечнике идет не только под действием энтерокиназы, но и под действием активных форм этого же фермента (трипсина), при этом отщепляются полипептиды (гексапептид). Активация некоторых других ферментов идет по аналогичной схеме. [c.137]

    Свертывание крови как каскад реакций активации проферментов [c.166]

    Важная особенность явления активации проферментов состоит в том, что в ряде случаев она осуществляется тем же ферментом, который в результате этой активации образуется. Таким образом, весь процесс является аутокаталитическим и его скорость очень быстро возрастает (в частности, пепсиноген способен активироваться пепсином). Вся эта согласованная система активации ферментов — очень важное свойство живого организма, которое можно рассматривать как приспособление, предотвращающее самопереварйвание тканей, вырабатывающих данные ферменты. Иначе трудно было бы себе представить, каким образом способны сосуществовать в живой клетке волки и овцы — ферменты и те субстраты, на которые они воздействуют. [c.51]

    Наличие высокоэффективного способа активации трипсина, вероятно, обусловлено тем, что в кишечнике перевариваются и сами протеазы их убыль восполняется продолжающейся секрецией и активацией проферментов. [c.333]

    Химотрипсин. В поджелудочной железе синтезируется ряд химотрип-синов (а-, 3- и л-химотрипсины) из двух предшественников—химотрипсиногена А и химотрипсиногена В. Активируются проферменты в кишечнике под действием активного трипсина и химотрипсина. Полностью раскрыта последовательность аминокислот химотрипсиногена А, во многом сходная с последовательностью аминокислот трипсина. Молекулярная масса его составляет примерно 25000. Он состоит из одной полипептидной цепи, содержащей 246 аминокислотных остатков. Активация профермента не сопряжена с отщеплением большого участка молекулы (см. рис. 4.3). Получены доказательства, что разрыв одной пептидной связи между аргинином и изолейцином в молекуле химотрипсиногена А под действием трипсина приводит к формированию л-химотрипсина, обладающего наибольшей ферментативной активностью. Последующее отщепление дипептида Сер—Арг приводит к образованию б-химотрипсина. Аутокаталитический процесс активирования, вызванный химотрипсином, сначала способствует формированию неактивного промежуточного неохимотрипсина, который под действием активного трипсина превращается в а-химотрип-син этот же продукт образуется из б-химотрипсина, но под действием активного химотрипсина. [c.421]

    Химотрипсин, Химотрипсин (КФ 3.4.21.1) секретируется вфор-ме профермента — химотрипсиногена поджелуд очной железой позвоночных животных активация профермента происходит в двенадцатиперстной кишке под действием трипсина. Физиологическая функция химотрипсина — гидролиз белков и полипептидов. Химотрипсин атакует преимущественно пептидные связи, образованные карбоксильными группами остатков тирозина, триптофана, фенилаланина и метионина. Он эффективно гидролизует также сложные эфиры соответствующих аминокислот. Молекулярная масса химотрипсина равна 25 ООО, молекула его содержит 241 аминокислотный остаток. Химотрипсин образован тремя полипептидными цепями, которые связаны дисульфидными мостиками. Первичная структура фермента установлена Б. Хартли в 1964 г. [c.197]

    Л5, Преждевременная активация проферментов может приводить к летальному исходу, в частности при панкреатите [c.165]

    Активация белка-предшественника путем разрыва пептидной связи-это один из основных способов регуляции, свойственный различным биологическим системам. Сейчас мы рассмотрим роль активации проферментов при образовании кровяного сгустка, представляющем собой один из трех механизмов гемостаза. Два других способа регуляции-это быстрое сужение поврежденного сосуда и агрегация тромбоцитов на его стенке для защиты поврежденной поверхности сосуда. [c.166]

    Скорость катализа карбоксипептидазой А возрастает благодаря смещению электронов 148 Заключение 149 Вопросы и задачи 151 Г лава 8. Активация проферментов пищеварительные ферменты и факторы свертывания крови 152 [c.231]

    Каталитич. св-ва ферментов усиливаются путем их комплексообразования с кофакторами или регуляторными белками на пов-сти клеточных мембран. К ним отиосят фактор VIII-кофактор фактора 1Х , фактор V-кофактор фактора X ,, тканевый фактор (ТФ)-кофактор фактора VII , протеин S и тромбомодулин-кофактор протеина СИ . Регуляторные белки обеспечивают оптимальную локализацию ферментов вблизи соответствующих субстратов, благодаря чему скорость активации проферментов увеличивается в десятки тысяч раз и более. [c.129]

    Существенной для Т. является способность сорбировать положительно заряженные соед. и нек-рые белки (ингибиторы). В этом случае Т. теряет каталитич. активность. Последнее существенно в физиол. отношении, т.к. взаимод. с белковым панкреатич. ингибитором исключает активацию профермента непосредственно в поджелудочной железе и его автолиз. [c.639]

    В заключение следует отметить, что функционирование всех факторов свертывания крови и белков системы фАбрииолиза осуществляется на основе некоторых общих принципов активации проферментов, или зимогеиов (превращение неактивного предшественника в активный фермент). Сравнение структур ряда факторов свертывания кровн показывает, что протеолитическим действием во всех случаях обладают С-концевые фрагменты, содержащие около 250 аминокислотных остатков, которые обнаруживают выраженную структурную гомологию как между собой, так и с другими [c.237]

    Активация проферментов различных протеаз изучена в неодинаковой степени наиболее подробно исследованы активационные превращения трипсиногена, химотрипсиногена и прокарбоксипептидазы А, т. е. протеолитических ферментов поджелудочной железы. В пищеварительной системе их изменения не происходят изолированно, поскольку один из проферментов (трипсиноген) образует фермент, интенсивно активирующий другие предшественники. Сок поджелудочной железы остается неактивным, пока энтерокиназа не превратит трипсиноген в трипсин действие ее является пусковым моментом для всей системы. Далее начинается быстрая активация всех предшественников, которая происходит с резким ускорением, по автокаталитическо-му типу. Причина такого хода процесса в том, что трипсин образуется в результате автокатализа, поскольку он превращает все новые порции трипсиногена в трипсин. Активация других проферментов не является автокаталитической реакцией она происходит под действием трипсина, количество которого стремительно растет. [c.94]

    Для обнаружения предшественников а1 тивных протеолитических Ферментов вначале приходится инкубировать электрофореграммы с ферментом, катализирующим активацию проферментов. Так, для активации трипсииогена можно применить энтерокиназу, а для активации химотрипсиногена — трипсин [304]. [c.304]

    Поток энергии и вещества (в виде атомов углерода) в ходе метаболизма зависит от процессов синтеза ферментов и активации проферментов. Однако процессы эти необратимы. Как и все белки млекопитающих, ферменты распадаются на аминокислоты (обновление белков). В бактериальных клетках активность фермента может разбавляться из-за распределения его среди дочерних клеток, образующихся в результате последовательных делений. Хотя оба механизма приводят к уменьшению концентрации фермента и как следствие к уменьшению каталитической активности, идут такие процессы медленно и сопровождаются большими затратами вещества представим себе по аналогии, что мы выключали бы свет, разбивая лампочку, а затем, чтобы снова его включить, вкручивали бы новую лампочку. Ясно, что гораздо эффективнее регулировать активность фермента, включая и выключая его. Каталитическая актюность некоторых ключевых ферментов действительно регулируется с помощью низкомолекулярных метаболитов (см. гл. 6). Низкомолекулярные модуляторы, подавляющие ферментативную активность, называют отрицательными модуляторами, а повышающие ее—положительными. Мы рассмотрим их в гл. 10 и в последующих главах. [c.90]

    Например, комплексом Xa.Va активируется не только фактор II, но и сам фактор X. Некоторые факторы способны к аутоактивации. Обычно один из субстратов фермента системы свертывания крови является основным, а по отношению к другим возможным субстратам активность ниже. Однако при инициации свертывания роль дополнительных путей активации проферментов может быть заметной. [c.512]

    Активация белков в результате протеолитического расщепления одной или нескольких пептидных связей-широко распространенный механизм регуляции в биологических системах. Если белок в активированной форме является ферментом, то его неактивный предшественник называется проферментом (или зимогеном). Наиболее изученный процесс активации профермента — это превращение химотрипсиногена в химотрипсин, происходящее следующим путем. Под действием трипсина пептидная связь между остатками 15 и 16 в молекуле химотрипсиногена разрывается и в результате образуется химотрипсин. Возникшая при этом новая концевая аминогруппа изолейцина-16 загибается внутрь молекулы белка, где электростатически связывается с аспартатом-194. Это взаимодействие служит пусковым механизмом для ряда локальных изменений конформации, конечный результат которых — формирование кармана для связывания ароматических (либо больших неполярньгк) боковых цепей субстрата. Кроме того, формируется полость оксианиона, стабилизирующая переходное состояние. [c.176]

    Активация проферментов играет также ведущую роль в регуляции свертывания крови. Поразительная особенность процесса свертывания состоит в том, что он организован как каскад превращений проферментов, в котором активированная форма одного фактора свертывания катализирует активацию следующего. Свертывание крови происходит в результате взаимодействия двух последовательностей реакций, получивших название внешнего и внутреннего механизмов. Оба механизма необходимы для нормального свертывания крови. Они сливаются в общий механизм, приводящий к формированию фибринового сгустка. Фибрин образуется из фибриногена, высокорастворимого белка плазмы, путем гидролиза четырех пептидных связей между остатками аргинина и глицина. Катализирует эту реакцию тромбин — фермент, сходный с трипсином. В результате гидролиза от фибриногена отщепляются два А-пептида и два В-пептида, на долю которых приходится около 3% молекулы фибриногена. Образующийся в результате мономер фибрина спонтанно полимеризуется в длинные [c.176]

Биохимия Том 3 (1980) — [

c.0

]