Трипсин в поджелудочной железе
Трёхмерная структура молекулы бычьего трипсина.
Трипсин — фермент класса гидролаз, расщепляющий пептиды и белки; обладает также эстеразной (гидролиз сложных эфиров) активностью.
Трипсин синтезируется в поджелудочной железе в виде неактивного предшественника (профермента) трипсиногена. Трипсины ряда животных получены в кристаллическом виде (впервые в 1932). Молекула бычьего трипсина (молекулярная масса около 24 кДа) состоит из 223 аминокислотных остатков, образующих одну полипептидную цепь, и содержит 6 дисульфидных связей. Изоэлектрическая точка трипсина лежит при pH 10,8, а оптимум каталитической активности — при pH 7,8—8,0.
Трипсины относятся к группе сериновых протеаз и содержат в активном центре остатки серина и гистидина. Трипсины легко подвергаются самоперевариванию (аутолизу), что приводит к загрязнению препаратов трипсинов неактивными продуктами (промышленный препарат содержит до 50 % неактивных примесей). Препараты трипсина высокой чистоты получают хроматографическими методами.
Физические свойства[править | править код]
Трипсин представляет собой бесцветное кристаллическое вещество с температурой плавления около 150 °C.
Биологические свойства и функции[править | править код]
Основной функцией является пищеварение. Катализирует гидролиз белков и пептидов. Может находиться в неактивном состоянии в виде трипсиногена. Активируется, в том числе кишечным ферментом энтеропептидазой, путём отщепления гексапептида. Катализирует также гидролиз восков-сложных эфиров.
Оптимум каталитической активности — при pH 7,8—8.
Активный центр имеет белковую природу и состоит в основном из серина и гистидина. Синтезируется в виде трипсиногена в поджелудочной железе и используется в кишечнике млекопитающих и рыб. Превращает остальные проферменты гидролаз в активные ферменты.
Применение[править | править код]
Трипсин используют для изготовления лекарств. Препараты трипсина обладают противовоспалительным и противоотёчным действием (при внутривенном и внутримышечном введении); способны избирательно расщеплять ткани, подвергшиеся некрозу. В медицине трипсин применяют для лечения ран, ожогов, тромбозов, часто в сочетании с другими ферментами и с антибиотиками. Используется при анализе первичной структуры белка, за счёт того, что он селективно гидролизует связи между остатками положительно заряженных аминокислот лизина и аргинина.
Родственные ферменты[править | править код]
«Ближайшие родственники» трипсина — трипсиноген, пепсин, химотрипсин. У высших животных обнаружены анионные аналоги трипсина, у многих животных и растений-нейтральные.
Изменение гидролитических свойств[править | править код]
Активность трипсина подавляется фосфорорганическими соединениями, некоторыми металлами, а также рядом высокомолекулярных белковых веществ — ингибиторов трипсина, содержащихся в тканях животных, растений и микроорганизмов. Ионы Ca2+, Mg2+, Ba2+, Sr2+, Mn2+ повышают гидролитическую активность трипсина.
Литература[править | править код]
- Нортроп Д., Кунитц М., Херриотт Р. Кристаллические ферменты, пер. с англ., М., 1950;
- Мосолов В. В.. Протеолитические ферменты, М., 1971.
- В. И. Стручков, А. В. Григорян, В. К. Гостищев, С. В. Лохвицкий, Л. С. Тапинский Протеолитические ферменты в гнойной хирургии., М., 1970 г.;
- К. Н. Веремеенко Протеолитические ферменты поджелудочной железы и их применение в клинике. Киев, 1967 г.
- Системная энзимотерапия. Опыт и перспективы / Под ред. В.И. Кулакова, В.А. Насоновой, В.С. Савельева. – СПб.: Интер-Медика. 2004. – 264 с.
Ссылки[править | править код]
- Трипсин (Trypsin): инструкция, применение и формула — Энциклопедия лекарств и товаров аптечного ассортимента.
Источник
Трипсин — это фермент, который содержится в соке поджелудочной железы. Он отвечает за расщепление белков, поступающих в организм. С этой же задачей сталкивается химотрипсин. Уровни трипсина и химотрипсина тестируются у детей и взрослых с подозрением на муковисцидоз или недостаточность железы.
Поджелудочная железа представляет собой одну железу, которая состоит из двух типов тканей, называемых альвеолярной поджелудочной железой и островковой поджелудочной железой. Фолликулы поджелудочной железы — это экзокринные железы, которые отвечают за выработку пищеварительных ферментов и расщепляют белки, доставляемые в организм. Островки поджелудочной железы, с другой стороны, выполняют эндокринную или эндокринную функцию. Задачи островков включают выделение гормонов, которые контролируют углеводный обмен.
Панкреатический сок
Производство панкреатического сока происходит в альвеолярной поджелудочной железе. Панкреатический сок являет собой бесцветное жидкое вещество, выделяемый поджелудочной железой. Этот сок является одним из пищеварительных соков. Панкреатический сок транспортируется в двенадцатиперстную кишку через основной проток поджелудочной железы, называемый проток Вирсунга, и через проток дополнительный, называемый проток Санторини.
В состав панкреатического сока входит прежде всего вода. Другие компоненты являются электролитами, бикарбонаты, ионы натрия, кальция, магния и калия, а также ферменты. Наиболее важным проферментом, вырабатывающим поджелудочную железу, является трипсиноген. Трипсиноген является неактивной функцией фермента. Он превращается в трипсин энтеропептидазой, которая относится к эндопептидазам. Химотрипсиноген также является важным проферментом. Это также неактивная форма фермента, которая из-за трипсина превращается в химотрипсин. Другими ферментами, обнаруженными в соке поджелудочной железы, являются панкреатическая липаза, альфа-амилаза, эластаза, нуклеазы, карбоксипептидаза А и В.
Роль трипсина и химотрипсина
Трипсин является активной формой трипсиногена. Трипсин является основным пищеварительным ферментом в организме человека, производство которого возможно благодаря экзокринной части поджелудочной железы. Трипсин и химотрипсин являются протеолитическими ферментами — ферментами, которые расщепляют белок, разрушая пептидную связь. Трипсин и химотрипсин ответственны за усвоение белков, которые попадают в организм вместе с пищей. Этот процесс происходит в тонкой кишке. Следовательно, эти ферменты участвуют в расщеплении белков на аминокислоты, которые используются организмом в качестве строительного и питательного материала в тканях.
Трипсин — это не просто фермент, расщепляющий белки. Трипсин связан с врожденным иммунитетом, связанным с тонкой кишкой. Если в организме возникает воспаление, пероральное введение препарата, содержащего трипсин, приводит к увеличению уровня ингибиторов протеазы и снижению уровня свободных радикалов, вредных для здоровья. Действуя таким образом, трипсин останавливает дальнейшее повреждение тканей и ускоряет процесс заживления. Вместе трипсин и химотрипсин уменьшают отеки и сводят к минимуму вредное воздействие катепсина D и эластазы.
Трипсин — тест
Анализы крови на трипсин и химотрипсин проводятся в лабораториях. Они выполняются для определения правильного функционирования поджелудочной железы. Благодаря тестам можно обнаружить при обследовании МВ или недостаточность поджелудочной железы. Муковисцидоз является врожденным заболеванием. По этой причине уровни трипсина и химотрипсина в основном тестируются у новорожденных и младенцев. Муковисцидоз вызывает повреждение поджелудочной железы.
Муковисцидоз — симптомы
Симптомы муковисцидоза в первую очередь обнаруживаются дыхательной и пищеварительной системами. Пациенты отмечают хронический кашель, частую одышку и плевание крови при кашле. У пациентов часто возникают проблемы с рецидивирующими инфекциями, пневмонией или бронхитом. Люди с кистозным фиброзом часто имеют полипы носа и хронический синусит и инфекции Pseudomonas aeruginosa (Синегнойная палочка).
Желудочно-кишечные симптомы включают жирный и обильный стул с неприятным запахом, увеличенным объемом живота, а также камнями в почках. Пациенты страдают от недоедания, авитаминоза и обструкции протоков поджелудочной железы слизью.
Муковисцидоз может привести к бесплодию и остеопорозу.
Хронический панкреатит — симптомы
Пациенты с панкреатитом страдают от частых и хронических болей в животе и обильной жировой диареи. Эти люди внезапно теряют значительную массу тела. Пациенты также могут заметить значительное повышение уровня глюкозы в собираемой крови.
Источник
протеолитический фермент, один из основных ферментов пищеварения; катализирует гидролитическое расщепление белков и пептидов. Относится к пептид-гидролазам. Вырабатывается экзокринными клетками поджелудочной железы в виде неактивного предшественника трипсиногена, который секретируется в двенадцатиперстную кишку и превращается в Т. под влиянием фермента энтерокиназы, а также самого трипсина. Определение активности Т. наряду с активностью некоторых других ферментов в дуоденальном содержимом используют для оценки функционального состояния поджелудочной железы (Поджелудочная железа) и для дифференциальной диагностики панкреатита.
Применение трипсина в качестве лекарственного средства основано на его способности разрушать некротизированные ткани, разжижать мокроту и другие вязкие секреты, экссудаты, сгустки крови, а также на его противовоспалительном и противоотечном действии и способности снижать резистентность гноеродной микрофлоры к действию антибиотиков. При патологическом снижении внешнесекреторной функции поджелудочной железы Т. в составе панкреатина и ряда других ферментных препаратов используют для заместительной терапии.
Ключевое положение Т. в системе пищеварительных ферментов желудочно-кишечного тракта объясняется тем, что он не только участвует в расщеплении пищевых белков, но и активизирует все образуемые в поджелудочной железе проферменты. При попадании в кровяное русло и при недостаточности соответствующих ингибиторов Т. может активизировать фактор Хагемана, плазминоген, прекалликреин и «запускать» таким образом каскад реакций свертывающей, фибринолитической и калликреин-кининовой систем (см.
Свертывающая система крови (Свёртывающая система крови)).
Трипсин обнаружен у всех позвоночных животных; у многих беспозвоночных, растений и микроорганизмов найден фермент, аналогичный трипсину. Молекулярная масса трипсина составляет около 24 000; его молекула содержит одну полипептидную цепь, состоящую из 223 аминокислотных остатков (см. Белки). Оптимум действия Т. находится при рН 7,5—8,0. Фермент стабилен в кислой среде; при нейтральных и слабощелочных значениях рН он легко подвергается аутолизу (самоперевариванию). Ионы Са12+ стабилизируют Т., а также способствуют активации трипсиногена.
Активность Т. угнетается большим числом синтетических и природных ингибиторов. В различных тканях и секретах животных, у растений и микроорганизмов присутствуют белковые ингибиторы трипсина, которые предохраняют ткани от разрушения. В поджелудочной железе содержатся два ингибитора Т., один из которых секретируется в двенадцатиперстную кишку вместе с трипсиногеном и предохраняет его от преждевременной активации. При остром и хроническом Панкреатите в результате задержки выделения секрета происходит преждевременная активация ферментов сока поджелудочной железы, и в первую очередь трипсина, который затем активирует другие проферменты. Это приводит к аутолизу паренхимы железы.
Для определения активности Т. используют контролируемый спектрофотометрически гидролиз эфира N-бензоил-L-аргинина или P-нитроанилида N-бензоил-L-аргинина, а также метод Кунитца, основанный на расщеплении казеина под действием Т. с последующим определением тирозина в безбелковом фильтрате.
Лекарственные препараты Т. получают из поджелудочной железы крупного рогатого скота. Они могут содержать до 50% неактивных примесей. Препараты Т. высокой чистоты получают с помощью хроматографической очистки.
В качестве лекарственного средства применяют трипсин кристаллический, используемый при воспалительных заболеваниях дыхательных путей, бронхоэктазах, послеоперационном ателектазе легких и др. Препарат вводят ингаляционно, внутримышечно, по показаниям — внутриплеврально. Внутримышечно Т. вводят при комплексном лечении тромбофлебита, пародонтита, остеомиелита, гайморита, отита и других воспалительных заболеваний. При иридоциклите, кровоизлияниях в переднюю камеру глаза, отеке окологлазных тканей травматический природы Т. назначают внутримышечно и ввиде глазных капель и ванночек. При ожогах, пролежнях, гнойных ранах Т. применяют местно, как и Химотрипсин. Трипсин кристаллический имеет вид белого или кремового порошка или пористой массы (после лиофилизации), без запаха, легко растворим в воде или изотоническом растворе натрия хлорида: рН 0,2% раствора Т. в воде 3,0—5,5.
Внутримышечно препарат вводят взрослым по 0,005—0,01 г (5—10 мг) 1—2 раза в день, детям — по 0,0025 г (2,5 мг) 1 раз в день, непосредственно перед инъекцией растворяя препарат в 1—2 мл стерильного изотонического раствора натрия хлорида. При электрофоретическом введении трипсина 10 мг препарата растворяют в 15—20 мл дистиллированной воды; препарат вводят с отрицательного полюса. Для ингаляции растворяют 5—10 мг препарата в 2—3 мг изотонического раствора натрия хлорида и применяют для вдыхания в виде аэрозоля или вводят через бронхоскоп или эндотрахеальный зонд. Интраплеврально 1 раз в сутки вводят 10—20 мг трипсина, растворенного в 20—50 мл изотонического раствора натрия хлорида. Для ванночек используют 0,2% раствор, а в качестве глазных капель — 0,25—1% растворы препарата.
При применении Т. иногда могут отмечаться болезненность и гиперемия в месте введения, аллергические реакции, повышение температуры тела, тахикардия, раздражение слизистых оболочек, осиплость голоса.
Противопоказания к назначению Т.: декомпенсация сердечной деятельности, эмфизема легких с дыхательной недостаточностью, декомпенсированные формы туберкулеза легких, дистрофия и цирроз печени, вирусный гепатит, поражения почек, панкреатит, геморрагический диатез. Трипсин нельзя вводить в очаги воспаления и кровоточащие полости, наносить на изъязвленную поверхность злокачественных опухолей.
Формы выпуска: ампулы или герметически укупоренные флаконы, содержащие по 0,005 и 0,01 г (5 и 10 мг). Хранение в сухом, защищенном от света месте при температуре не выше 10°.
Библиогр.: Мосолов В.В. Протеолитические ферменты, М.,1971; Стручков В.И. и др. Протеолитические ферменты в гнойной хирургии, М., 1970.
Источник
ТРИПСИН — один из основных ферментов пищеварения. Секретируется поджелудочной железой в виде неактивного предшественника — трипсиногена, относится к пептид-гидролазам (КФ 3.4.21.4), гидролизует белки и пептиды. Появление активного Трипсина в ткани поджелудочной железы (см.) является одним из главных патогенетических факторов развития острого и хронического панкреатита (см.). Определение активности Трипсина и нек-рых других ферментов в дуоденальном содержимом используется для оценки функционального состояния поджелудочной железы и служит для дифференциальной диагностики панкреатита. Применение препарата трипсина в медицине в качестве лекарственного средства основано на способности Т. избирательно разрушать некротизированные ткани, разжижать мокроту и другие вязкие секреты, экссудат, сгустки крови, а также на его противовоспалительном и противоотечном действии и на способности этого фермента снижать резистентность гноеродной микрофлоры к антибиотикам. В связи с этим трипсин ускоряет процесс регенерации гнойных ран. При патологическом сокращении внешнесекреторной функции поджелудочной железы трипсин в составе панкреатина (см.) используют для заместительной терапии. Ключевое положение Т. в системе пищеварительных ферментов объясняется тем, что он не только участвует в расщеплении пищевых белков, но и активирует все проферменты, образуемые в поджелудочной железе, т. е. трипсиноген, химотрипсиногены А и В (см. Химотрипсин), прокарбоксипептидазы А и В (см. Карбоксипептидазы), проэластазу (см. Эластазы), профосфолипазу (см. Липазы). При попадании в кровяное русло и при недостаточности соответствующих ингибиторов Т. может активировать фактор Хагемана, плазминоген, пре-калликреин и запускать т. о. каскад реакций свертывающей системы крови (см. Свертывающая система крови), фибринолитпческой (см. Фибринолиз) и кининовой (см. Кинины) систем.
Трипсин был открыт в 1857 г. Ж. Корвизаром, а в 1867 г. Кюне (W. Kuhne) было предложено название «трипсин». В 1931 г. Нортропом (J. Н. Northrop) и др. фермент был получен в кристаллическом виде.
Трипсин обнаружен у позвоночных животных; фермент, аналогичный Т., найден у нек-рых беспозвоночных, микроорганизмов и высших растений. В поджелудочной железе человека и ряда млекопитающих обнаружены так наз. анионные Т., но свойствам похожие на Т., но изо-электрическая точка (см.) этих ферментов находится при более низких значениях pH. Наряду с пептидными связями Т. расщепляет также сложноэфирные и амидные связи, катализирует реакцию транспептидирования. Фермент характеризуется узкой субстратной специфичностью и избирательно гидролизует связи, образованные карбоксильными (COOH-) группами основных аминокислот аргинина (см.) и лизина (см.). Оптимальные значения pH для действия Т. 7,8—8,0.
Мол. вес (масса) Т. крупного рогатого скота равен 23 800; изоэлектрическая точка находится при pH 10,5. Молекула Т состоит из одной полипептидной цепи, построенной из 223 аминокислотных остатков и содержащей 6 дисульфидных связей. Третичная структура Т. также установлена. Т. относится к подклассу сериновых протеиназ, в активный центр фермента входят остатки серина (см.), гистидина (см.) и аспарагиновой кислоты (см.) в положении 183, 46 и 89 соответственно. Высокая специфичность Т. определяется присутствием в субстратсвязывающем участке активного центра остатка аспарагиновой к-ты в положении 177.
Активность Т. угнетается диизопропилфторфосфатом, фенилметилсульфонилфторидом, хлорметилкетоном N-тозил-L-лизина, лейпептином, нек-рыми металлами, 4-аминобензамидином и др., а также большим числом природных белковых ингибиторов, называемых иногда антитрипсинами, к-рые присутствуют в тканях животных, растений, микроорганизмов и предохраняют их от разрушения Т. Основными ингибиторами Т. в плазме крови являются альфа-1-протеиназный ингибитор (альфа-1-антитрипенн), альфа-2-макроглобулин и интер-альфа-ингибитор Т. В поджелудочной железе содержатся два ингибитора Т., один из к-рых секретируется в двенадцатиперстную кишку вместе с трипсиногеном и предохраняет его от преждевременной активации. Аналогичные секреторные ингибиторы Т. с мол. весом ок. 6000 обнаружены в секретах нек-рых желез. Препараты таких ингибиторов Т., выделенные из поджелудочной железы или легких,— контрикал, трасилол (см.) — используют в медицинской практике в качестве лечебных средств. С дефицитом или дефектом нек-рых ингибиторов Т. (напр., альфа-1-протеиназного ингибитора) связано развитие ряда патол. состояний.
Т. синтезируется бета-клетками поджелудочной железы в виде неактивного профермента трипсиногена (устаревшее и редко встречающееся название — претрипсин), к-рый в кишечнике превращается в Т. под влиянием фермента энтерокиназы (см.), а также самого Т. В процессе активации от N-концевого участка трипсиногена отщепляется гексапептид. При этом образуется так наз. бета-трипсин, к-рый в результате гидролиза еще одной пептидной связи превращается в альфа-трипсин, состоящий из двух пептидных цепей. В нейтральной и слабощелочной среде Т. легко подвергается аутолизу (самоперевариванию), что приводит к загрязнению препарата неактивными продуктами. Ионы Ca2+ способствуют активации трипсиногена и стабилизируют Т., предохраняя его от аутолиза. В щелочной среде Т. необратимо денатурируется, в кислой среде он стабилен. Т. термоустойчив: активность фермента сохраняется после кипячения в 0,01 М соляной к-те.
Т., получаемый из поджелудочной железы, очищают при помощи хроматографии (см.).
Для определения активности Т. предложены многочисленные методы. Широкое распространение получили метод Кунитца, основанный на расщеплении Т. казеина (см. Казеины) с последующим определением в безбелковом фильтрате содержания тирозина (cм.), и метод Эрлангера, в основе к-рого лежит применение синтетического субстрата n-нитроанилида N-бензотлm-D,L-аргинина (БАПН). Часто для определения активности Т. используют контролируемый спектрофотометрически гидролиз эфиров N-замещенного L-аргннина. Активность Т., определенная этим методом в дуоденальном содержимом человека, полученном тонким зондом, натощак, без применения специальных раздражителей, в норме составляет 100—150 миллиединиц (за единицу активности фермента принимают такую его активность, при к-рой происходит расщепление 1 мкмоль субстрата за 1 мин.). При остром и хроническом панкреатите в результате задержки выделения секрета происходит внутриорганная активация панкреатических ферментов и, в первую очередь, трипсина, к-рый активирует затем другие проферменты; это, в конечном счете, приводит к аутолизу паренхимы железы.
Трипсин как препарат
В качестве препарата в мед. практике используется гл. обр. Т. кристаллический, получаемый из поджелудочной железы крупного рогатого скота. Кроме того, Т. вместе с химотрипсином (см.) входит в состав препаратов панкреатина и химопсина (см.).
Трипсин кристаллический (Trypsinum crystallisatum) представляет собой порошок, белый или с легким желтоватым оттенком, без запаха. Легко растворим в воде и изотоническом растворе натрия хлорида; pH 0,2% водного раствора 3,0— 5,5. В нейтральных а щелочных растворах препарат быстро разрушается.
В хирургии Т. кристаллический используют для лечения гнойных и длительно незаживающих ран (см. Раны, ранения), остеомиелита (см.), трофических язв (см.), пролежней (см.) и ожогов (см.). В этих целях препарат применяют местно и внутримышечно. Местно препарат используют в виде 1—2,5% р-ров в изотоническом р-ре натрия хлорида для смачивания марлевых тампонов, вводимых в рану. При наличии жидкого гнойного отделяемого препарат можно вводить в рану в виде порошка (от 0,03 до 0,2 г). Внутримышечно препарат вводят взрослым по 0,005—0,01 г 1—2 раза в день, детям по 0,0025 г 1 раз в день. Непосредственно перед введением препарат растворяют в 1—2 мл стерильного изотонического р-ра натрия хлорида или 0,5—2% р-ра новокаина. Р-ры препарата необходимо вводить глубоко в верхний наружный квадрант ягодицы. Применение Т. при лечении гнойных ран позволяет в случае необходимости широко проводить пластические операции. При лечении хрон. остеомиелитов после вскрытия параоссальной флегмоны Т. применяют местно, а также используют его р-ры для промывания костных полостей и свищей.
Лечение трофических язв и длительно не заживающих ран с применением Т. проводят по той же методике, что и лечение гнойных ран. После очищения поверхности язв и ран от гнойно-некротических масс местное лечение Т. прекращают, а парентеральное введение препарата продолжают в течение нескольких (до 10) дней.
При гнойных заболеваниях легких р-ры Т. вводят ингаляционно (0,005—0,01 г препарата в 2—3 мл изотонического р-ра натрия хлорида) и внутримышечно, а при необходимости — путем эндотрахеального вливания (0,025—0,05 г препарата в 2—5 мл изотонического р-ра натрия хлорида). Т. как отхаркивающее средство (см.) прямого типа действия назначают обычно в ингаляциях и иногда внутримышечно при бронхитах, пневмониях и других заболеваниях легких, протекающих с образованием вязкой, трудно отделяющейся мокроты. При плевритах и эмпиеме плевры интраплеврально 1 раз в сутки вводят по 0,01—0,02 г препарата, растворенного в 20— 50 мл изотонического р-ра натрия хлорида.
Иногда Т. используют в комплексной терапии тромбофлебитов (см.) совместно с антикоагулянтами (см.), с этой целью его назначают внутримышечно в указанных выше дозах.
При пародонтозе (см.) и пародонтите в дополнение к внутримышечным инъекциям препарат вводят поднадкостнично (в область поражения).
В офтальмологии Т. кристаллический назначают внутримышечно и местно (в виде глазных капель и ванночек) при иритах, иридоциклитах (см.), кровоизлиянии в переднюю камеру глаза, посттравматическом и послеоперационном отеке окологлазных тканей. Для ванночек используют 0,2% р-ры препарата, а в качестве глазных капель — 0,25—1% р-ры, к-рые назначают по 3—4 раза в день в течение 2—3 дней.
Для внутримышечного введения применяют только Т. кристаллический. Для местного применения кроме него может использоваться также Т. аморфный.
Побочное действие Т. проявляется неодинаково в зависимости от путей введения. Так, после внутримышечного введения он может вызывать местную болезненность и гиперемию. После ингаляций Т. возможно появление признаков раздражения верхних дыхательных путей (охриплость голоса и др.). При парентеральном применении Т. может вызывать аллергические реакции, тахикардию и лихорадку. При возникновении аллергических реакций используют антигистаминные вещества (см.).
Препарат противопоказан при сердечной недостаточности, декомпенсированных формах туберкулеза легких, эмфиземе легких с дыхательной недостаточностью, циррозе печени, вирусном гепатите, панкреатите, заболеваниях почек и геморрагических диатезах. Препарат нельзя вводить в вену и наносить на изъязвленные поверхности злокачественных опухолей.
Форма выпуска: ампулы или флаконы, содержащие по 0,005 и 0,01 г трипсина кристаллического. Хранят в сухом, защищенном от света месте при температуре не выше 10°.
Библиогр.: Антонов В. К. Химия протеолиза, М., 1983; Богуш Л. К. и Шварцман Л. Я. Применение протеолитических ферментов при туберкулезе легких, М., 1970; Веремеенко К. Н. Ферменты протеолиза и их ингибиторы в медицинской практике, Киев, 1971; Гейтман И. Я., Кардаш Б. Е. и Кивман Г. Я. Изменение факторов гемокоагуляции под воздействием экзогенных протеиназ, Пробл. гематол. и перелив, крови, т. 27, № 10, с. 38, 1982; Клиническая фармакология, под ред. В. В. Закусова, с. 421, М., 1978; Машковский М. Д. Лекарственные средства, ч. 2, с. 20, М., 1977; Мосолов В. В. Протеолитические ферменты, М., 1971; Нортроп Д., Кунитц М. и Херриотт Р. Кристаллические ферменты, пер. с англ., М., 1950; Стручков В. И. и др. Протеолитические ферменты в гнойной хирургии, M, 1970; Ферменты в оториноларингологии, под ред. К. Н. Веремеенко, Киев, 1980; Townes P. L. Trypsinogen deficiency disease, J. Pediat., v. 66, p. 275, 1965; Townes P. L., Bryson M. F. a. Miller G. Further observations on trypsinogen deficiency disease, ibid., v. 71, p. 220, 1967.
Л. А. Локшина; В. К. Муратов (фарм.).
Источник
