Ферменты поджелудочной железы трипсин химотрипсин
Трипсин — это фермент, который содержится в соке поджелудочной железы. Он отвечает за расщепление белков, поступающих в организм. С этой же задачей сталкивается химотрипсин. Уровни трипсина и химотрипсина тестируются у детей и взрослых с подозрением на муковисцидоз или недостаточность железы.
Поджелудочная железа представляет собой одну железу, которая состоит из двух типов тканей, называемых альвеолярной поджелудочной железой и островковой поджелудочной железой. Фолликулы поджелудочной железы — это экзокринные железы, которые отвечают за выработку пищеварительных ферментов и расщепляют белки, доставляемые в организм. Островки поджелудочной железы, с другой стороны, выполняют эндокринную или эндокринную функцию. Задачи островков включают выделение гормонов, которые контролируют углеводный обмен.
Панкреатический сок
Производство панкреатического сока происходит в альвеолярной поджелудочной железе. Панкреатический сок являет собой бесцветное жидкое вещество, выделяемый поджелудочной железой. Этот сок является одним из пищеварительных соков. Панкреатический сок транспортируется в двенадцатиперстную кишку через основной проток поджелудочной железы, называемый проток Вирсунга, и через проток дополнительный, называемый проток Санторини.
В состав панкреатического сока входит прежде всего вода. Другие компоненты являются электролитами, бикарбонаты, ионы натрия, кальция, магния и калия, а также ферменты. Наиболее важным проферментом, вырабатывающим поджелудочную железу, является трипсиноген. Трипсиноген является неактивной функцией фермента. Он превращается в трипсин энтеропептидазой, которая относится к эндопептидазам. Химотрипсиноген также является важным проферментом. Это также неактивная форма фермента, которая из-за трипсина превращается в химотрипсин. Другими ферментами, обнаруженными в соке поджелудочной железы, являются панкреатическая липаза, альфа-амилаза, эластаза, нуклеазы, карбоксипептидаза А и В.
Роль трипсина и химотрипсина
Трипсин является активной формой трипсиногена. Трипсин является основным пищеварительным ферментом в организме человека, производство которого возможно благодаря экзокринной части поджелудочной железы. Трипсин и химотрипсин являются протеолитическими ферментами — ферментами, которые расщепляют белок, разрушая пептидную связь. Трипсин и химотрипсин ответственны за усвоение белков, которые попадают в организм вместе с пищей. Этот процесс происходит в тонкой кишке. Следовательно, эти ферменты участвуют в расщеплении белков на аминокислоты, которые используются организмом в качестве строительного и питательного материала в тканях.
Трипсин — это не просто фермент, расщепляющий белки. Трипсин связан с врожденным иммунитетом, связанным с тонкой кишкой. Если в организме возникает воспаление, пероральное введение препарата, содержащего трипсин, приводит к увеличению уровня ингибиторов протеазы и снижению уровня свободных радикалов, вредных для здоровья. Действуя таким образом, трипсин останавливает дальнейшее повреждение тканей и ускоряет процесс заживления. Вместе трипсин и химотрипсин уменьшают отеки и сводят к минимуму вредное воздействие катепсина D и эластазы.
Трипсин — тест
Анализы крови на трипсин и химотрипсин проводятся в лабораториях. Они выполняются для определения правильного функционирования поджелудочной железы. Благодаря тестам можно обнаружить при обследовании МВ или недостаточность поджелудочной железы. Муковисцидоз является врожденным заболеванием. По этой причине уровни трипсина и химотрипсина в основном тестируются у новорожденных и младенцев. Муковисцидоз вызывает повреждение поджелудочной железы.
Муковисцидоз — симптомы
Симптомы муковисцидоза в первую очередь обнаруживаются дыхательной и пищеварительной системами. Пациенты отмечают хронический кашель, частую одышку и плевание крови при кашле. У пациентов часто возникают проблемы с рецидивирующими инфекциями, пневмонией или бронхитом. Люди с кистозным фиброзом часто имеют полипы носа и хронический синусит и инфекции Pseudomonas aeruginosa (Синегнойная палочка).
Желудочно-кишечные симптомы включают жирный и обильный стул с неприятным запахом, увеличенным объемом живота, а также камнями в почках. Пациенты страдают от недоедания, авитаминоза и обструкции протоков поджелудочной железы слизью.
Муковисцидоз может привести к бесплодию и остеопорозу.
Хронический панкреатит — симптомы
Пациенты с панкреатитом страдают от частых и хронических болей в животе и обильной жировой диареи. Эти люди внезапно теряют значительную массу тела. Пациенты также могут заметить значительное повышение уровня глюкозы в собираемой крови.
Источник
Трёхмерная структура молекулы бычьего трипсина.
Трипсин — фермент класса гидролаз, расщепляющий пептиды и белки; обладает также эстеразной (гидролиз сложных эфиров) активностью.
Трипсин синтезируется в поджелудочной железе в виде неактивного предшественника (профермента) трипсиногена. Трипсины ряда животных получены в кристаллическом виде (впервые в 1932). Молекула бычьего трипсина (молекулярная масса около 24 кДа) состоит из 223 аминокислотных остатков, образующих одну полипептидную цепь, и содержит 6 дисульфидных связей. Изоэлектрическая точка трипсина лежит при pH 10,8, а оптимум каталитической активности — при pH 7,8—8,0.
Трипсины относятся к группе сериновых протеаз и содержат в активном центре остатки серина и гистидина. Трипсины легко подвергаются самоперевариванию (аутолизу), что приводит к загрязнению препаратов трипсинов неактивными продуктами (промышленный препарат содержит до 50 % неактивных примесей). Препараты трипсина высокой чистоты получают хроматографическими методами.
Физические свойства[править | править код]
Трипсин представляет собой бесцветное кристаллическое вещество с температурой плавления около 150 °C.
Биологические свойства и функции[править | править код]
Основной функцией является пищеварение. Катализирует гидролиз белков и пептидов. Может находиться в неактивном состоянии в виде трипсиногена. Активируется, в том числе кишечным ферментом энтеропептидазой, путём отщепления гексапептида. Катализирует также гидролиз восков-сложных эфиров.
Оптимум каталитической активности — при pH 7,8—8.
Активный центр имеет белковую природу и состоит в основном из серина и гистидина. Синтезируется в виде трипсиногена в поджелудочной железе и используется в кишечнике млекопитающих и рыб. Превращает остальные проферменты гидролаз в активные ферменты.
Применение[править | править код]
Трипсин используют для изготовления лекарств. Препараты трипсина обладают противовоспалительным и противоотёчным действием (при внутривенном и внутримышечном введении); способны избирательно расщеплять ткани, подвергшиеся некрозу. В медицине трипсин применяют для лечения ран, ожогов, тромбозов, часто в сочетании с другими ферментами и с антибиотиками. Используется при анализе первичной структуры белка, за счёт того, что он селективно гидролизует связи между остатками положительно заряженных аминокислот лизина и аргинина.
Родственные ферменты[править | править код]
«Ближайшие родственники» трипсина — трипсиноген, пепсин, химотрипсин. У высших животных обнаружены анионные аналоги трипсина, у многих животных и растений-нейтральные.
Изменение гидролитических свойств[править | править код]
Активность трипсина подавляется фосфорорганическими соединениями, некоторыми металлами, а также рядом высокомолекулярных белковых веществ — ингибиторов трипсина, содержащихся в тканях животных, растений и микроорганизмов. Ионы Ca2+, Mg2+, Ba2+, Sr2+, Mn2+ повышают гидролитическую активность трипсина.
Литература[править | править код]
- Нортроп Д., Кунитц М., Херриотт Р. Кристаллические ферменты, пер. с англ., М., 1950;
- Мосолов В. В.. Протеолитические ферменты, М., 1971.
- В. И. Стручков, А. В. Григорян, В. К. Гостищев, С. В. Лохвицкий, Л. С. Тапинский Протеолитические ферменты в гнойной хирургии., М., 1970 г.;
- К. Н. Веремеенко Протеолитические ферменты поджелудочной железы и их применение в клинике. Киев, 1967 г.
- Системная энзимотерапия. Опыт и перспективы / Под ред. В.И. Кулакова, В.А. Насоновой, В.С. Савельева. – СПб.: Интер-Медика. 2004. – 264 с.
Ссылки[править | править код]
- Трипсин (Trypsin): инструкция, применение и формула — Энциклопедия лекарств и товаров аптечного ассортимента.
Источник
Химотрипсин против Трипсина
Весь пищеварительный тракт выделяет различные ферменты, чтобы разрушать сложные молекулы пищи в более простые, более усваиваемые. Желудок, печень, поджелудочная железа все сложные соки, чтобы помочь превратить нашу пищу в углеводы, белки и жиры, чтобы наше тело могло поглощать и использовать их. Поджелудочная железа, расположенная в брюшной полости, прямо под нашим животом, представляет собой орган в виде листьев, который высвобождает максимальное количество пищеварительных ферментов. И трипсин, и химотрипсин являются пищеварительными ферментами, продуцируемыми им.
Теперь, поскольку эти ферменты настолько сильны, что они способны переваривать даже поджелудочную железу, все они высвобождаются из клеток в инактивированных формах. Они также называются прекурсорами. Прекурсоры должны быть преобразованы в активную форму другим химическим веществом или активироваться при определенных температурах. Трипсин выделяется как трипсиноген из поджелудочной железы, тогда как химотрипсин выделяется как химотрипсиноген. Трипсиноген выделяется вместе с другим ингибирующим трипсин ферментом, чтобы предотвратить случайное действие трипсина от повреждения поджелудочной железы. Наряду с трипсиногеном и химотрипсиногеном, прокарбоксипептидазой, многие липазы, эластазы и протеазы разрабатываются и опорожняются через канал поджелудочной железы в тонкую кишку (двенадцатиперстную кишку).
Выделение этих ферментов или зимогенов из поджелудочной железы стимулируется нейромедиатором под названием холецистокинин (CCK). CCK выпускается двенадцатиперстной кишкой в ответ на жирную / богатую белками пищу в просвете.
Трипсиноген превращается в его активную форму трипсина, когда он вступает в контакт с границей кисти тонкой кишки. Здесь фермент, называемый энтерокиназой, высвобождается из ворсинок с кистью. Теперь активированный трипсин активирует все другие высвобожденные ферменты, такие как химотрипсиноген, прокарбоксипептидаза и т. Д., В их активные формы химотрипсина и карбоксипептидазы и т. Д.
Трипсин и химотрипсин являются ферментами, переваривающими белок. Они разрушают белки в их составные аминокислоты. Трипсин переваривает белки, разрушая основные аминокислоты, такие как аргинин и лизин, в то время как химотрипсин разрушает ароматические аминокислоты, такие как триптофан, фенилаланин и тирозин. Химотрипсин в основном расщепляет пептидные амидные связи в полипептидах. Он также действует на лейцин и метиониновые аминокислоты.
Химотрипсин имеет 3 изомерных формы: химотрипсиноген B1, химотрипсиноген B2 и химотрипсин C. Аналогичным образом трипсин имеет 3 изофермента, называемых трипсином 1, трипсином 2 и мезотрипсином. Функции этих изомерных форм как трипсина, так и химотрипсина одинаковы. С медицинской точки зрения, трипсин чрезвычайно важен, поскольку интрапанкреатическая активация трипсина может вызвать страшный каскад реакций. Он активирует все другие пищеварительные ферменты, липазы, протеазы, эластазы и начнет переваривать поджелудочную железу изнутри, что приведет к острому панкреатиту. Острый панкреатит является опасным для жизни состоянием, если он не идентифицирован рано и не лечится адекватно. С другой стороны, дефицит трипсина может привести к другому беспорядку, называемому мекониальной ileus у новорожденного. Из-за дефицита трипсина меконий (неонатальные фекалии) не сжижается и не проходит через кишечник, что приводит к закупорке и полной кишечной непроходимости. Это хирургическое состояние и необходимо немедленно лечить.
Возьмите домашние указатели:
Трипсин и химотрипсин являются ферментами, переваривающими белок, выделяемыми экзокринной поджелудочной железой в брюшной полости. Оба выпускаются в их инактивированных формах, трипсиногеном и химотрипсиногеном. Трипсиноген активируется энтерокиназой, которая высвобождается через кисти пограничных клеток двенадцатиперстной кишки. Трипсин, в свою очередь, активирует химотрипсин, превращая его из химотрипсиногена. Трипсин активирует другие ферменты, такие как протеаза, липазы, эластазы и карбоксипептидазы. Трипсин чрезвычайно эффективен и выделяется вместе с трипсин-ингибирующим ферментом в поджелудочной железе. Трипсин, если он активируется в поджелудочной железе, может вызвать острый панкреатит, который является опасным для жизни условием автолиза ткани поджелудочной железы. Дефицит трипсина возникает при кистозном фиброзе, вызывающем мезонийную непроходимость у новорожденных.
Источник
Содержание
Русское название
Трипсин + Химотрипсин
Латинское название веществ Трипсин + Химотрипсин
Trypsinum + Chymotrypsinum (род. Trypsini + Chymotrypsini)
Фармакологическая группа веществ Трипсин + Химотрипсин
- Ферменты и антиферменты в комбинациях
Типовая клинико-фармакологическая статья
1
Фармдействие. Протеолитическое комбинированное средство белковой природы. Получают из поджелудочной железы крупного рогатого скота. При местном и наружном применении расщепляет некротизированные ткани и фибринозные образования; разжижает вязкий секрет, экссудат, сгустки крови. Гидролизует белки и пептоны с образованием низкомолекулярных пептидов, расщепляет связи образованные остатками ароматических аминокислот (тирозин, троптофан, фенилаланин, метионин).
Показания. Нагноительные бронхолегочные заболевания (бронхоэктатическая болезнь, абсцесс легкого, ателектаз, экссудативный плеврит). Заболевания ЛОР-органов: гнойный синусит, гнойный отит (острый, подострый, хронический), евстахеит с вязким экссудатом, после трахеостомии для облегчения удаления густого вязкого экссудата, хронический ринит. Ожоги, пролежни, трофические язвы, гнойные раны. В офтальмологии: заболевания роговицы (язва, герпетический кератит); ожог слизистой оболочки глаза, непроходимость слезовыводящих протоков, вялое заживление ран кожи век.
Противопоказания. Гиперчувствительность, злокачественные новообразования, деструктивные формы туберкулеза легких, ХСН II–III ст., эмфизема легких с дыхательной недостаточностью. Нельзя вводить в кровоточащие полости, наносить на изъязвленные поверхности злокачественных опухолей.
С осторожностью. Эмпиема плевры туберкулезной этиологии (рассасывание экссудата может способствовать развитию бронхоплевральной фистулы).
Дозирование. Местно, наружно.
Для лечения гнойных ран и пролежней стерильные салфетки, смоченные раствором: 25–50 мг препарата в 10–50 мл 0,25% раствора прокаина, накладывают сроком от 2 до 24 ч (в зависимости от толщины гнойно-некротических масс) на раневую поверхность. Повязки меняются через каждые 3–5 дней.
При термических ожогах III ст. на струп наносится тонкий слой препарата из расчета 1 г на 100 кв.см раневой поверхности, покрывают повязкой, смоченной 0,9% раствором NaCl или 0,25% раствором прокаина; накладывают влагонепроницаемую повязку. Смену повязки производят через сутки. Во время каждой смены повязки удаляют легко отделяемые участки некротической ткани. При ранах, покрытых толстым струпом, перед наложением повязки его разрезают.
При нагноительных бронхолегочных заболеваниях применяют ингаляции 25–30 мг препарата, разведенного в 5 мл дистиллированной воды, 1–3 раза в день. Раствор также можно вводить через бронхоскоп, эндотрахеальный зонд, трахеостому. В раствор можно добавлять антибиотики, бронходилатирующие ЛС.
Для лечения язв, ожогов роговицы и кератитов применяют в виде глазных ванночек в растворе 1:500 ежедневно, в течение 2–3 дней или закапывают по 2 кап 0,25% раствора, 4 раза в день, в течение 1–2 дней. Непроходимость слезовыводящих протоков и раны кожи век: промывают слезовыводящие протоки или орошают раны 1% раствором. Растворы готовятся ex tempore.
При хронических ринитах закапывают или орошают раствором (5 мг в 5 мл 0,9% раствора NaCl) препарата полость носа 2–3 раза в день.
При хронических гнойных отитах, осложненных холестеатомой, после промывания полости 0,9% раствора NaCl закапывают 0,5% раствор препарата (разведенный на 0.9% растворе NaCl), 2–3 раза в день на 20–30 мин.
Побочное действие. Аллергические реакции, повышение температуры тела до субфебрильной, тахикардия.
После ингаляционного введения: раздражение слизистой оболочки верхних дыхательных путей, охриплость голоса.
В офтальмологии: раздражение и отечность конъюнктивы (в этом случае рекомендуется уменьшить концентрацию применяемого раствора).
Особые указания. В ближайшие часы после ингаляции больной должен тщательно откашливать мокроту или ее следует удалять отсосом.
[1]
Государственный реестр лекарственных средств. Официальное издание: в 2 т.- М.: Медицинский совет, 2009. — Т.2, ч.1 — 568 с.; ч.2 — 560 с.
Взаимодействия с другими действующими веществами
Перейти
Торговые названия
Источник
Покинув желудок, пища подвергается действию панкреатического сока, кишечного сока и желчи.
Сок поджелудочной железы содержит проферменты – трипсиноген, химотрипсиноген, прокарбоксипептидазы, проэластазу. Проферменты в просвете кишечника активируются, соответственно, до трипсина, химотрипсина, карбоксипептидаз и эластазы способом ограниченного протеолиза. Указанные ферменты осуществляют основную работу по перевариванию белков.
В кишечном соке активны дипептидазы и аминопептидазы. Они заканчивают переваривание белков.
Трипсин, химотрипсин, эластаза являются эндопептидазами. Карбоксипептидазы и аминопептидазы – экзопептидазы.
Регуляция кишечного пищеварения
В кишечнике под влиянием соляной кислоты, поступающей из желудка в составе пищевого комка, начинается секреция гормона секретина, который с током крови достигает поджелудочной железы и стимулирует выделение жидкой части панкреатического сока, богатого карбонат-ионами (HCO3–). В результате рН химуса в тонкой кишке повышается до 7,2-7,5 или, при усиленной секреции, до 8,5.
Благодаря работе желудочных ферментов в химусе имеется некоторое количество аминокислот, вызывающих освобождение холецистокинина-панкреозимина. Он стимулирует секрецию другой, богатой проферментами, части поджелудочного сока, и секрецию желчи.
Нейтрализация кислого химуса в двенадцатиперстной кишке происходит также при участии желчи. Формирование желчи (холерез) идет непрерывно, не прекращаясь даже при голодании.
Трипсин
Синтезируемый в поджелудочной железе трипсиноген в двенадцатиперстной кишке подвергается частичному протеолизу под действием фермента энтеропептидазы, секретируемой клетками кишечного эпителия. От профермента отделяется гексапептид (Вал-Асп-Асп-Асп-Асп-Лиз), что приводит к формированию активного центра трипсина.
Трипсин специфичен к пептидным связям, образованным с участием карбоксильных групп лизина и аргинина, может осуществлять аутокатализ, т.е. превращение последующих молекул трипсиногена в трипсин, также он активирует остальные протеолитические ферменты панкреатического сока – химотрипсиноген, проэластазу, прокарбоксипептидазу.
Параллельно трипсин участвует в переваривании пищевых липидов, активируя фермент переваривания фосфолипидов – фосфолипазу А2, и колипазу фермента липазы, отвечающей за гидролиз триацилглицеролов.
В таких продуктах, как бобовые (соя, горох, фасоль) содержится пептид – ингибитор трипсина, снижающий переваривание белков этих продуктов в сыром, термически необработанном, виде.
Химотрипсин
Образуется из химотрипсиногена при участии трипсина, который расщепляет пептидную связь между аргинином-15 и изолейцином-16, и уже активны промежуточных форм химотрипсина, которые выстригают два дипептида из цепи профермента. Три образованных фрагмента удерживаются друг с другом посредством дисульфидных связей.
Фермент специфичен к пептидным связям, образованным с участием карбоксильных групп фенилаланина, тирозина и триптофана.
Эластаза
Активируется в просвете кишечника трипсином из проэластазы. Гидролизует связи, образованные карбоксильными группами малых аминокислот аланина, пролина, глицина.
Карбоксипептидазы
Карбоксипептидазы являются экзопептидазами, т.е. гидролизуют пептидные связи с С-конца пептидной цепи. Различают два типа карбоксипептидаз – карбоксипептидазы А и карбоксипептидазы В. Карбоксипептидазы А отщепляют с С-конца остатки алифатических и ароматических аминокислот, карбоксипептидазы В – остатки лизина и аргинина.
Аминопептидазы
Являясь экзопептидазами, аминопептидазы отщепляют N-концевые аминокислоты. Важными представителями являются аланинаминопептидаза и лейцинаминопептидаза, обладающие широкой специфичностью. Например, лейцинаминопептидаза отщепляет с N-конца белка не только лейцин, но и ароматические аминокислоты и гистидин.
Дипептидазы
Дипептидазы гидролизуют дипептиды, в изобилии образующиеся в кишечнике при работе других ферментов.
Лизосомы энтероцитов
Малое количество дипептидов и пептидов пиноцитозом попадают в энтероциты и здесь гидролизуются лизосомальными протеазами.
При заболеваниях ЖКТ и нарушении переваривания, при недостаточности соляной кислоты, при желудочном или кишечном кровотечении, при высокобелковой диете часть пептидов, не успевая расщепиться, достигает толстого кишечника и потребляется живущими там микроорганизмами – развивается гниение белков в кишечнике.
В действительности же дела с перевариванием белков в ЖКТ обстоят не совсем так: постепенно в фармакологии накапливаются факты об эффективности пептидных лекарственных препаратов при их пероральном применении. Однако делать определенные выводы никто не спешит.
Источник
