Поджелудочная железа бета клетки инсулин
Текущая версия страницы пока не проверялась опытными участниками и может значительно отличаться от версии, проверенной 25 августа 2013;
проверки требуют 19 правок.
Бе́та-кле́тка (β-Клетка, В-клетка) — одна из разновидностей клеток эндокринной части поджелудочной железы. Бета-клетки продуцируют гормон инсулин, понижающий уровень глюкозы крови.
Микрофотография среза бета-клетки крысы, которая была обработана при помощи модифицированной технологии визуализации НАСА. Инсулиновые гранулы — темные пятна, окруженные белой областью, называемой гало. Большие клетки имеют сотни инсулиновых гранул.
Строение[править | править код]
Бета-клетки человека, как правило, имеют округлую форму, хотя могут образовывать отростки. Клеточное ядро — крупное, круглой формы. Цитоплазма содержит множественные секреторные гранулы размером около 275 нм. Гранулы не растворимы в воде, но хорошо растворяются в спирте, и они проявляют базофильные свойства, окрашиваясь генциановым фиолетовым и альдегидфуксином в синий цвет. Выявляются, обычно, при помощи методов иммуногистохимии антителами к инсулину.
Расположение[править | править код]
Бета-клетки в островке поджелудочной железы человека, иммуногистохимическое окрашивание, антитела к инсулину
Бета-клетки, составляющие основную массу эндокринной части поджелудочной железы (65—80 %), могут входить в состав панкреатических островков или образовывать небольшие скопления, рассеянные в экзокринной (ацинарной) части поджелудочной железы. Единичные бета-клетки могут быть расположены в составе ацинусов, т. н. ациноостровковые клетки, или среди клеток протоков[1].
Функции[править | править код]
Контроль секреции инсулина[править | править код]
Бета-клетки поддерживают базальный уровень инсулина в крови, а также обеспечивают быстрое выделение пресинтезированного инсулина, а также его образование, при резком повышении уровня глюкозы в крови. Ответ происходит достаточно быстро и обычно занимает несколько минут.
Секрецию инсулина усиливают аминокислоты, особенно лейцин и аргинин, некоторые гормоны гастроэнтеропанкреатической системы: холецистокинин, ГИП, ГПП-1, а также АКТГ, СТГ, эстрогены и другие, препараты сульфонилмочевины. Кроме того, секрецию инсулина усиливает повышение уровня калия или кальция, свободных жирных кислот в плазме крови. Понижается секреция инсулина под влиянием соматостатина и глюкагона.
Другие гормоны, секретируемые бета-клетками[править | править код]
Помимо инсулина, бета-клетки выделяют в кровь в эквимолярном количестве С-пептид, полипептид, отщепляемый от молекулы проинсулина с образованием инсулина[2]. Определение уровня C-пептида позволяет косвенно судить о инсулиносекретирующей способности бета-клеток (его концентрация не зависит от инсулина, вводимого извне).[3].
Также бета-клетки синтезируют так называемый островковый амилоидный полипептид (амилин), функции которого до конца не выяснены.[4]. У больных с инсулиннезависимым сахарным диабетом нарушена секреция амилина, и он задерживается бета-клетками, образуя в островках фибриллярные отложения.
Другие вещества, содержащиеся в бета-клетках[править | править код]
Бета-клетки обнаруживают сходство по ряду синтезируемых соединений с нервными клетками. Среди этих веществ: глутамат декарбоксилаза (GAD), нейрон специфичная енолаза (NSE), хромогранин А (ChrA), фактор роста нервов (NGF) и многие другие. Это позволяет причислить бета-клетки к клеткам диффузной эндокринной эпителиальной системы, которую также называют APUD-системой. Таким образом бета-клетка является апудоцитом и обозначается в литературе как В-клетка[5].
Иннервация[править | править код]
Бета-клетки также находятся под влиянием автономной нервной системы.
- Парасимпатическая часть (холинергические окончания блуждающего нерва) стимулирует выделение инсулина.
- Симпатическая часть (активация α2-адренорецепторов) подавляет выделение инсулина.
Развитие[править | править код]
В протоках развивающейся поджелудочной железы человека содержащие инсулин клетки можно обнаружить с 7-й недели развития
после оплодотворения[6].
Патология[править | править код]
Повреждение и нарушение функции бета-клеток (в сочетании с другими факторами) выступают причиной сахарного диабета как инсулинзависимого, так и инсулиннезависимого типа.
Редкая, обычно доброкачественная опухоль, возникающая из бета-клеток, — инсулинома — обычно проявляется в виде множественных и продолжительных приступов гипогликемии.
Примечания[править | править код]
- ↑ Прощина А. Е., Савельев С. В., Иммуногистохимическое исследование распределения A- и B- клеток в разных типах островков Лангерганса поджелудочной железы человека. Бюллетень экспериментальной биологии и медицины», 2013 г., Том 155, № 6, 763. https://www.iramn.ru/journal/bebm/2013/bbm1306.htm
- ↑ Ido Y; Vindigni A; Chang K; Stramm L; Chance R; Heath WF; Dimarchi, RD; Di Cera, E; Williamson, J. R. Prevention of vascular and neural dysfunction in diabetic rats by C-peptide (англ.) // Science : journal. — 1997. — Vol. 277, no. 5325. — P. 563—566. — DOI:10.1126/science.277.5325.563. — PMID 9228006.
- ↑ Hoogwerf B., Goetz F. Urinary C-peptide: a simple measure of integrated insulin production with emphasis on the effects of body size, diet, and corticosteroids (англ.) // J Clin Endocrinol Metab (англ.)русск. : journal. — 1983. — Vol. 56, no. 1. — P. 60—7. — DOI:10.1210/jcem-56-1-60. — PMID 6336620.
- ↑ Moore C., Cooper G. Co-secretion of amylin and insulin from cultured islet beta-cells: modulation by nutrient secretagogues, islet hormones and hypoglycemic agents (англ.) // Biochem Biophys Res Commun (англ.)русск. : journal. — 1991. — Vol. 179, no. 1. — P. 1—9. — DOI:10.1016/0006-291X(91)91325-7. — PMID 1679326.
- ↑ Яглов В. В., Яглова Н. В., Итоги и перспективы изучения диффузной эндокринной эпителиальной системы. Клиническая и экспериментальная морфология, 2012, № 3, с.3
- ↑ Jeon J, Correa-Medina M, Ricordi C, Edlund H, Diez JA. Endocrine cell clustering during human pancreas development. J Histochem Cytochem. 2009 Sep;57(9):811-24. DOI:10.1369/jhc.2009.953307. PMID 19365093
См. также[править | править код]
- Инсулин
- Инсулинома
- Незидиобластоз
Источник
Островки Лангерга́нса — скопления гормон-продуцирующих (эндокринных) клеток, преимущественно в хвостовой части поджелудочной железы. Открыты в 1869 году немецким патологоанатомом Паулем Лангергансом (1849—1888). Островки составляют приблизительно 1—2 % массы поджелудочной железы. Поджелудочная железа взрослого здорового человека насчитывает около 1 миллиона островков (общей массой от одного до полутора граммов), которые объединяют понятием орган эндокринной системы.
Историческая справка[править | править код]
Пауль Лангерганс, будучи студентом-медиком, работая у Рудольфа Вирхова, в 1869 году описал скопления клеток в поджелудочной железе, отличавшиеся от окружающей ткани, названные впоследствии его именем[2][3]. В 1881 году К. П. Улезко-Строганова впервые указала на эндокринную роль этих клеток[4]. Инкреаторная функция поджелудочной железы была доказана в Страсбурге (Германия) в клинике крупнейшего диабетолога Наунина Mering и Minkowski в 1889 году — открыт панкреатический диабет и впервые доказана роль поджелудочной железы в его патогенезе[3]. Русский учёный Л. В. Соболев (1876—1919) в диссертации «К морфологии поджелудочной железы при перевязке её протока при диабете и некоторых других условиях» показал, что перевязка выводного протока поджелудочной железы приводит ацинозный (экзокринный) отдел к полной атрофии, тогда как панкреатические островки остаются нетронутыми. На основании опытов Л. В. Соболев пришёл к выводу: «функцией панкреатических островков является регуляция углеводного обмена в организме. Гибель панкреатических островков и выпадение этой функции вызывает болезненное состояние — сахарное мочеизнурение»[3].
В дальнейшем благодаря ряду исследований, проведенных физиологами и патофизиологами в различных странах (проведение панкреатэктомии, получение избирательного некроза бета-клеток поджелудочной железы химическим соединением аллоксаном), получены новые сведения об инкреаторной функции поджелудочной железы.
В 1907 году Lane & Bersley (Чикагский университет) показали различие между двумя видами островковых клеток, которые они назвали тип A (альфа-клетки) и тип B (бета-клетки).
В 1909 году бельгийский исследователь Ян де Мейер предложил называть продукт секреции бета-клеток островков Лангерганса инсулином (от лат. insula — островок). Однако прямых доказательств продукции гормона, влияющего на углеводный обмен, обнаружить не удавалось[3].
В 1921 году в лаборатории физиологии профессора J. Macleod в Торонтском университете молодому канадскому хирургу Фредерику Бантингу и его ассистенту студенту-медику Чарлзу Бесту удалось выделить инсулин.
В 1955 году Сангеру и соавторам (Кембридж) удалось определить последовательность аминокислот и строение молекулы инсулина[3].
В 1962 году Марлин и соавторы обнаружили, что водные экстракты поджелудочной железы способны повышать гликемию. Вещество, вызывающее гипергликемию, назвали «гипергликемическим-гликогенолитическим фактором». Это был глюкагон — один из основных физиологических антагонистов инсулина[3].
В 1967 году Донатану Стейнеру и соавторам (Чикагский университет) удалось обнаружить белок-предшественник инсулина — проинсулин. Они показали, что синтез инсулина бета клетками начинается с образования молекулы проинсулина, от которой в последующем по мере необходимости отщепляется С-пептид и молекула инсулина[3].
В 1973 году Джоном Энсиком (Вашингтонский университет), а также рядом учёных Америки и Европы была проведена работа по очистке и синтезу глюкагона и соматостатина[3].
В 1976 году Gudworth & Bottaggo открыли генетический дефект молекулы инсулина, обнаружив два типа гормона: нормальный и аномальный. последний является антагонистом по отношению к нормальному инсулину[3].
В 1979 году благодаря исследованиям Lacy & Kemp и соавторов появилась возможность пересадки отдельных островков и бета-клеток, удалось отделить островки от экзокринной части поджелудочной железы и осуществить трансплантацию в эксперименте. В 1979—1980 гг. при трансплантации бета-клеток преодолён видоспецифический барьер (клетки здоровых лабораторных животных имплантированы больным животным другого вида)[3].
В 1990 году впервые выполнена пересадка панкреатических островковых клеток больному сахарным диабетом[3].
Типы клеток[править | править код]
Данная диаграмма демонстрирует структурные отличия между панкреатическими островками крысы (вверху) и человека (внизу) pars ventralis pancreas (брюшная часть) — слева; pars dorsalis pancreas (спинная часть) — справа. Различные типы клеток окрашены по-разному: альфа-клетки — красным, бета-клетки — синим, дельта-клетки — фиолетовым, ПП-клетки — зелёным, эпсилон-клетки — жёлтым. Бета-клетки грызуна, в отличие от человека сгруппированы в характерное инсулиновое ядро.
Альфа-клетки[править | править код]
- Альфа-клетки составляют 15…20 % пула островковых клеток — секретируют глюкагон (естественный антагонист инсулина).
Бета-клетки[править | править код]
- Бета-клетки составляют 65…80 % пула островковых клеток — секретируют инсулин (с помощью белков-рецепторов проводит глюкозу внутрь клеток организма, активизирует синтез гликогена в печени и мышцах, угнетает глюконеогенез).
Дельта-клетки[править | править код]
- Дельта-клетки составляют 3…10 % пула островковых клеток — секретируют соматостатин (угнетает секрецию многих желез);
ПП-клетки[править | править код]
- ПП-клетки составляют 3…5 % пула островковых клеток — секретируют панкреатический полипептид (подавляет секрецию поджелудочной железы и стимулирует секрецию желудочного сока).
Эпсилон-клетки[править | править код]
- Эпсилон-клетки составляют <1 % пула островковых клеток — секретируют грелин[5][6] («гормон голода» — возбуждает аппетит).
Строение островка[править | править код]
Панкреатический островок является сложно устроенным функциональным микроорганом с определённым размером, формой и характерным распределением эндокринных клеток. Клеточная архитектура островка влияет на межклеточное соединение и паракринную регуляцию, синхронизирует высвобождение инсулина.
Долгое время считалось, что островки человека и экспериментальных животных сходны как по строению, так и по клеточному составу. Работы последнего десятилетия показали, что у взрослых людей преобладающим типом строения островков является мозаичный, при котором клетки всех типов перемешаны по всему островку, в отличие от грызунов, для которых характерен плащевой тип строения клеток, при котором бета-клетки формируют сердцевину, а альфа-клетки находятся на периферии. Однако, эндокринная часть поджелудочной железы имеет несколько типов организации: это могут быть единичные эндокринные клетки, их небольшие скопления, небольшие островки (диаметром < 100 мкм) и крупные (зрелые) островки.
Небольшие островки имеют у человека и грызунов одинаковое строение. Зрелые островки Лангерганса человека обладают выраженной упорядоченной структурой. В составе такого островка, окруженного соединительнотканной оболочкой, можно выявить дольки, ограниченные кровеносными капиллярами. Сердцевину долек составляет массив бета-клеток, на периферии долек в непосредственной близости с кровеносными капиллярами находятся альфа- и дельта-клетки. Таким образом, клеточная композиция островка зависит от его размера: относительное число альфа-клеток увеличивается вместе с размером островка, в то время как относительное число бета-клеток уменьшается[7].
См. также[править | править код]
Примечания[править | править код]
- ↑ 1 2 Foundational Model of Anatomy
- ↑ Langerhans P. Beiträge zur mikroskopischen Anatomie der Bauchspeicheldrüse : Inaugural-Dissertation, zur Erlangung der Doctorwürde in der Medicine und Chirurgie vorgelegt der Medicinischen Facultät der Friedrich-Wilhelms-Universität zu Berlin und öffentlich zu vertheidigen am 18. Februar 1869. — Berlin : Buchdruckerei von Gustav Lange, 1869.
- ↑ 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 Клиническая диабетология / Ефимов А. С., Скробонская Н. А. — 1-е изд. — К.: Здоровья, 1998. — 320 с. — 3000 экз. — ISBN 5-311-00917-9.
- ↑ Жуковский М. А. Детская эндокринология. — 3-е изд. — М.: Медицина, 1995. — 656 с. — 8000 экз. — ISBN 5-225-01167-5.
- ↑ K. M. Andralojc, A. Mercalli, K. W. Nowak. et al. Ghrelin-producing epsilon cells in the developing and adult human pancreas (англ.).
- ↑ Epsilon cells (Cytokines&Cells Encyclopedia) (англ.). Архивировано 26 октября 2012 года.
- ↑ Прощина А. Е., Савельев С. В. Иммуногистохимическое исследование распределения α- и β-клеток в разных типах островков Лангерганса поджелудочной железы человека // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. — Изд. РАМН, 2013. — Т. 155, № 6. — С. 763—767.
Ссылки[править | править код]
Источник
ПЕРЕЧЕНЬ ИССЛЕДОВАНИЙ:
- Инсулин (ИРИ)
- Аутоантитела к инсулину A-IAA
- С-пептид
- Лептин (гормон пищевого поведения)
- Гемоглобин гликозилированный (HbA1C)
- Холестерин
- Холестерин-ЛПВП
- Холестерин-ЛПНП
Лептин (Leptin)
Гормон, регулирующий энергетический обмен и массу тела
Лептин – пептидный гормон, который секретируется жировыми клетками и, как предполагается, участвует в регуляции энергетического обмена организма и массы тела. Он уменьшает аппетит, повышает расход энергии, изменяет метаболизм жиров и глюкозы, а также нейроэндокринную функцию либо прямым влиянием, либо активацией специфических структур в центральной нервной системе.
Содержание лептина в крови возрастает с увеличением тучности и снижается при уменьшении количества жировой ткани. В норме повышение уровня лептина подавляет секрецию в гипоталамусе нейропептида Y, участвующего в формировании чувства голода, и стимулирует активность симпатической нервной системы. Снижение уровня лептина после значительного похудания вызывает повышение аппетита и последующее восстановление веса (массы тела).
Изменения уровня лептина связывают с механизмами развития аменореи, обусловленной anorexia nervosa, bulimia nervosa, а также чрезмерными физическими нагрузками у женщин-атлетов. В этих ситуациях уровень лептина снижен.
Предполагается, что концентрация лептина играет роль физиологического сигнала о достаточности энергетических ресурсов организма для выполнения репродуктивной функции и влияет на стероидогенез в яичниках. В период пубертата происходит повышение концентрации в крови лептина.
Генетический дефицит лептина (синтез которого связан с ob-геном – геном тучности) при редких случаях наследственного дефицита лептина у людей вызывает патологическое ожирение, поддающееся лечению с применением экзогенного лептина.
В остальных случаях для тучных людей характерно, напротив, повышение концентрации лептина, которое не сопровождается соответствующим изменением пищевого поведения и энергетического обмена. Предположительно, это обусловлено «лептиновой резистентностью», которую связывают с нарушением переноса гормона транспортными белками или растворимыми рецепторами лептина. В настоящее время его рассматривают в качестве одного из факторов патогенеза инсулиннезависимого сахарного диабета. Избыток лептина приводит к подавлению секреции инсулина, вызывает резистентность скелетных мышц и жировой ткани к его воздействию, подавляет действие инсулина на клетки печени, что приводит к еще большему повышению уровня глюкозы при диабете II типа.
Однако само по себе ожирение при нормальной функции поджелудочной железы не приводит к диабету.
Кроме того, высокий уровень лептина создает высокую вероятность тромбоза. Исследования показывают, что тромб начинает образовываться в результате особого взаимодействия между лептином и рецепторами к нему, расположенными на тромбоцитах – клетках, ответственных за свертываемость крови.
Установлено, что связь между количеством лептина и заболеваниями сердечно-сосудистой системы существует вне зависимости от других факторов риска, таких как курение, наличия высокого уровня холестерина и высокого кровяного давления.
Показания к назначению анализа:
- Подозрение на генетический дефицит лептина (ранее возникновение выраженного ожирения);
- В комплексе исследований проблем повышения или снижения веса;
- Нарушения репродуктивной функции на фоне сниженного питания и чрезмерных физических нагрузок;
- В комплексе исследований, связанных с выявлением факторов риска сердечно-сосудистых заболеваний;
- Дифференциальная диагностика сахарного диабета типа II и ожирения;
- Рецидивирующие тромбозы.
Подготовка к анализу:
между последним приемом пищи и взятием крови проходит не менее 8 часов (желательно — не менее 12 часов). Сок, чай, кофе (тем более с сахаром) — не допускаются. Можно пить воду.
Материал: сыворотка или плазма крови (без гемолиза и липемии).
Единицы измерения: Единицы измерения в БиоТесте: нг/мл.
Референсные величины: Взрослые: Женщины – 1,1 – 27,6 нг/мл; Мужчины – 0,5 – 13,8 нг/мл.
Повышение значений лептина:
- Ожирение, инсулиннезависимый сахарный диабет;
- Усиленное питание.
Понижение значений лептина:
- Голодание;
- Снижение веса; (массы тела);
- Ожирение, связанное с генетическим дефицитом лептина.
С-Пептид (C-Peptide)
Биологически неактивный маркёр углеводного обмена, показатель секреции эндогенного инсулина.
С-пептид — устойчивый фрагмент эндогенно продуцируемого проинсулина, «отрезаемый» от него при образовании инсулина. Уровень
С-пептида соответствует уровню инсулина, выработанного в организме.
В молекуле проинсулина между альфа- и бета-цепями находится фрагмент, состоящий из 31 аминокислотного остатка. Это так называемый соединительный пептид или C- пептид. При синтезе молекулы инсулина в бета-клетках поджелудочной железы этот белок вырезается пептидазами и вместе с инсулином попадает в кровоток. До отщепления С-пептида инсулин не активен. Это позволяет поджелудочной железе образовывать запасы инсулина в виде про-гормона. В отличие от инсулина С-пептид биологически неактивен. С-пептид и инсулин выделяются в эквимолярных количествах, поэтому определение уровня С-пептида позволяет оценить секрецию инсулина.
Надо отметить, что хотя количество образующихся при секреции в кровь молекул С-пептида и инсулина одинаково, молярная концентрация С-пептида в крови превышает примерно в 5 раз молярную концентрацию инсулина, что связано, по-видимому, с разной скоростью выведения этих веществ из кровотока. Измерение С-пептида имеет ряд преимуществ по сравнению с определением инсулина: период полураспада С-пептида в кровообращении больше, чем инсулина, поэтому уровень С-пептида — более стабильный показатель, чем концентрация инсулина. При иммунологическом анализе С-пептид не дает перекреста с инсулином, благодаря чему измерение С-пептида позволяет оценить секрецию инсулина даже на фоне приема экзогенного инсулина, а также в присутствии аутоантител к инсулину, что важно при обследовании больных с инсулинзависимым сахарным диабетом.
Уровень С-пептида изменяется в соответствии с колебаниями уровня инсулина, образующегося эндогенно. Соотношение этих показателей может изменяться на фоне заболеваний печени и почек, поскольку инсулин метаболизируется преимущественно печенью, а метаболизм и выведение С-пептида осуществляется почками. В связи с этим определение данного показателя может быть полезным для правильной интерпретации изменений содержания инсулина в крови при нарушении функции печени.
Показания к назначению анализа:
- Дифференциальная диагностика диабета 1 и 2 типов;
- Прогнозирование течения сахарного диабета;
- Бесплодие,синдром поликистозных яичников;
- Дифференциальная диагностика гипогликемических состояний;
- Подозрение на искусственную гипогликемию;
- Оценка остаточной функции бета-клеток у диабетиков на фоне инсулинотерапии;
- Выявление и контроль ремиссии (юношеский диабет);
- Диагностика инсулиномы;
- Оценка возможной патологии плода у беременных женщин, больных диабетом;
- Оценка секреции инсулина при заболеваниях печени;
- Контроль после удаления поджелудочной железы.
Подготовка к исследованию: натощак.
- Материал для исследования: сыворотка.
- Метод определения: твердофазный хемилюминесцентный иммуноанализ.
- Единицы измерения и коэффициенты пересчета: Единицы измерения в лаборатории БиоТест — пмоль/л
- Альтернативные единицы измерения — нг/мл; Перевод единиц: нг/мл х 331 ==> пмоль/л
Референсные значения: 298- 1324 пмоль/л
Повышение уровня С-пептида:
- Гипертрофия бета-клеток;
- Инсулинома;
- Антитела к инсулину;
- Инсулиннезависимый сахарный диабет (ИЗСД II типа);
- Гипогликемия при приеме пероральных сахароснижающих препаратов (производные сульфонилмочевины);
- Соматотропинома;
- APUDома;
- Почечная недостаточность; 9. Приём пищи; 10. Прием препаратов содержащих эстрогены, прогестерон, глюкокортикоиды, хлорохин, даназол, этинил-эстрадиол, пероральные контрацептивы.
Снижение уровня С-пептида:
- Инсулинзависимый сахарный диабет (ИЗСД I типа);
- Инсулинотерапия (нормальная реакция поджелудочной железы в ответ на введение экзогенного инсулина);
- Алкогольная гипогликемия;
- Состояние стресса;
Антитела к инсулиновым рецепторам (при инсулинорезистентном сахарном диабете II типа).
Гликированный гемоглобин (HbA1с)
Соединение гемоглобина с глюкозой, позволяющее оценивать уровень гликемии за 1- 3 месяца, предшествующие исследованию.
Образуется в результате медленного неферментативного присоединения глюкозы к гемоглобину А, содержащемуся в эритроцитах. Гликированный (употребляется также термин «гликозилированный») гемоглобин присутствует в крови и у здоровых людей.
Скорость этой реакции и количество образующегося гликированного гемоглобина зависят от среднего уровня глюкозы в крови на протяжении срока жизни эритроцитов. В результате реакции образуется несколько вариантов гликированных гемоглобинов: НbA1a, HbA1b, HbA1c. Последняя форма количественно преобладает и дает более тесную корреляцию со степенью выраженности сахарного диабета.
Гликированный гемоглобин отражает гипергликемию, имевшую место на протяжении периода жизни эритроцитов (до 120 суток). Эритроциты, циркулирующие в крови, имеют разный возраст. Обычно ориентируются на усредненный срок — 60 суток. Уровень гликированного гемоглобина является показателем компенсации углеводного обмена на протяжении этого периода. Нормализация уровня гликированного гемоглобина в крови происходит на 4-6-й неделе после достижения нормального уровня глюкозы. У больных сахарным диабетом уровень этого соединения может быть повышен в 2-3 раза.
В соответствии с рекомендациями ВОЗ этот тест признан оптимальным и необходимым для контроля сахарного диабета. Больным сахарным диабетом рекомендуется проводить исследование уровня гликированного гемоглобина не менее одного раза в квартал.
Значения могут различаться между лабораториями в зависимости от применяемого аналитического метода, поэтому контроль в динамике лучше проводить в одной лаборатории или, по крайней мере, тем же методом. При контроле над лечением диабета рекомендуется поддерживать уровень гликированного гемоглобина менее 7% и пересматривать терапию при содержании гликированного гемоглобина более 8% (указанные значения применимы только для сертифицированных методов определения гликированного гемоглобина с референсными пределами 4-6%).
Клинические исследования с использованием сертифицированных методов показывают, что рост доли гликированного гемоглобина на 1% связан с увеличением уровня глюкозы плазмы крови, в среднем, примерно на 2 ммоль/л. Гликированный гемоглобин используется как показатель риска развития осложнений диабета. Доказано, что снижение значений гликированного гемоглобина на 1/10 связано с примерно 45%-ным снижением риска прогрессии диабетической ретинопатии.
Результаты теста могут быть ложно изменены при любых состояниях, влияющих на средний срок жизни эритроцитов крови. Кровотечения или гемолиз вызывают ложное снижение результата; гемотрансфузии, естественно, искажают результат; при железодефицитной анемии наблюдается ложное повышение результата определения гликированного гемоглобина.
Показания к назначению анализа
Долговременный мониторинг течения и контроль над лечением больных сахарным диабетом для определения степени компенсации заболевания.
Подготовка к исследованию
Взятие крови желательно производить натощак. Исследование нецелесообразно проводить после кровотечений, гемотрансфузий.
- Материал для исследования: цельная кровь с антикоагулянтом (ЭДТА).
- Метод определения: боратный метод.
- Сроки исполнения: 1 рабочий день.
- Единицы измерения и коэффициенты пересчета:
единицы измерения в лаборатории БиоТест — % от общего количества гемоглобина. - Референсные значения: 4,5-6,5% от общего содержания гемоглобина.
Повышение значений HBA1c:
- Сахарный диабет и другие состояния с нарушенной толерантностью к глюкозе.
- Дефицит железа.
- Спленэктомия. Ложное повышение может быть обусловлено высокой концентрацией фетального гемоглобина (HbF).
Cнижение значений HBA1c:
Источник
